第一章 染色质的结构和功能
1.1.2 细胞核的功能
（1）核蛋白入核：细胞核定位信号（NLS）
核蛋白入核分两步：核孔处结合NLS；迁移进入核质
促进结合的NLS受体，可以往返于NPC（核孔复合体）。
（2）蛋白质出核：核输出信号（NES）
在细胞质中合成的某些蛋白质，被输入细胞核，然后再输出细胞核，这种蛋白质大多为转录因子，通过它们的定位来控制其活性。
蛋白质的入核和出核的调控：
1) 转运受体对运输物质的直接修饰（磷酸化修饰）；
2) 运输物质在解除锚定前，可固定在某一区域而不与转运子一起移动；
3) NPC的转运能力被调控。
1.3.3 核小体相位（phased positioning）
功能：核小体在特定的DNA上的相位是决定基因在细胞内能否被活化和转录的关键。
1.4.1 染色体的化学组成
1.组蛋白：组蛋白的N端尾巴游离于核小体之外，可进行多种类型的转录后修饰：乙酰化、甲基化、磷酸化、泛素化等。
第二章 核小体定位
基因组上核小体定位、组蛋白修饰、染色质重塑等已成为表观遗传学的重要内容。
第三章 染色质重塑
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一般意义上的遗传学指基于DNA序列改变导致基因表达水平的变化，如基因突变、基因杂合丢失和微卫星不稳定等；
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表观遗传学则指非DNA序列改变所致基因表达水平的变化；这种改变是细胞内除了遗传信息以外的其他可遗传物质发生的改变；
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表观遗传学研究主要包括染色质重塑、组蛋白修饰、DNA甲基化、X染色体失活、非编码RNA调控等，任何一方面的异常都将影响染色质结构和基因表达，导致复杂综合征、多因素疾病以及癌症的发生。
3.1 染色质重塑概述–重塑子
重塑子（remodeler）利用水解ATP的能量通过滑动、重建、移除核小体等方式改变组蛋白与DNA的结合状态，使蛋白质因子易于接近目标DNA。
第四章 组蛋白修饰
4.1.1 组蛋白的分类和性质
在细胞里，DNA以染色质的形式存在，核小体是染色质的基本结构单位。核小体是由核心组蛋白八聚体（2个拷贝的H2A、H2B、H3、H4）及缠绕其外围长度为146bp碱基对的DNA组成，组蛋白H1与核小体间的DNA结合。
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组蛋白是真核生物体细胞染色质中的碱性蛋白质，富含精氨酸和赖氨酸等碱性蛋白质；
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组蛋白的基因非常保守；
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H1属于另一类组蛋白，它不参加核小体的组建，在构成核小体时起连接作用，并赋予染色质以极性；
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染色质中组蛋白以外的蛋白质成分称为非组蛋白。
4.1.2 组蛋白修饰的种类
目前已知某些酶和蛋白质复合体通过多种机制影响染色质的状态。
有两类物质参与了染色质构型重建：
- ATP依赖的染色质重塑复合物（4个家族），它们能利用ATP水解产生的能量使染色质构型改变或核小体滑动；
- 染色质改变因子，它们通过组蛋白共价修饰发挥生物学作用。
每个核心组蛋白都有两个结构域：组蛋白的球形折叠区和氨基末端结构域（N末端）：
- 氨基末端结构域像一条“尾巴”，可以发挥“信号位点”的作用，这些位点常被各种酶作用，发生共价修饰：乙酰化、甲基化、磷酸化、ADP核糖基化、泛素化和羟基化等。
组蛋白甲基化
组蛋白甲基化不同于其他的组蛋白修饰，它可以发生在精氨酸和赖氨酸的侧链。
- 不同位点的甲基化对于基因的表达可以起到抑制或促进的作用；
- 在同一位点，甲基化数目的不同也可以对基因的表达产生不同的影响；
- 甲基化还可能作用于DNA的一定区域；
- 甲基化还能够影响可变剪接。
